A família de proteínas de choque térmico foi inicialmente caracterizada como uma bateria de genes altamente conservados, cuja a expressão poderia ser induzida por choque térmico. Essas proteínas pertencem à uma classe de chaperonas moleculares, as quais são proteínas responsáveis pelo correto dobramento de outras proteínas sintetizadas e pela prevenção da agregação protéica. São altamente conservadas sugerindo uma grande importância evolutiva. Entre elas estão os sistemas DnaK e GroE formados por DnaK, DnaJ, GrpE e GroEl, GroEs, respectivamente em procariotos, e os sistemas HSP 90 e HSP 70 em eucariotos.
Sob condições de stress como choque térmico ou hipóxia, a expressão aumentada das proteínas de choque térmico protegem a célula estabilizando os peptídeos com erro de enovelamento ou não enovelados, dando tempo a célula para reparo ou possibilitando novo enovelamento das proteínas danificadas.
Várias proteínas de choque térmico atuam juntas em complexos co-chaperonas, como as Hsp70/Hsp40 (bacterial DnaK/DnaJ) que juntamente com GrpE atuam como um complexo controlador de ATP para novas proteínas sintetisadas. Vários destes novos peptídeos são entregues a complexos contendo Hsp90, que possui papel crítico na estabilização e ativação de quinases de sinalização e receptores de hormônios.
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